Anatomia-Lessico

Tripsinogeno

Definizione: cos'è il tripsinogeno?

Il tripsinogeno è il precursore inattivo, un cosiddetto Proenzima, un enzima prodotto nel pancreas, chiamato pancreas. Insieme alla restante secrezione pancreatica, il cosiddetto pancreas, il proenzima tripsinogeno viene rilasciato attraverso i dotti pancreatici nel duodeno, parte dell'intestino tenue. È qui che avviene l'attivazione dell'enzima tripsina.

Questo enzima si chiama "Idrolasi"classificato, cioè, è in grado di scindere le connessioni tra i singoli amminoacidi. Questo processo avviene nel Intestino tenue invece, che scompone le proteine che vengono ingerite attraverso il cibo in frammenti più piccoli di amminoacidi, che consente loro di essere assorbiti nel corpo.

Come viene eseguita l'attivazione alla tripsina?

L'attivazione del tripsinogeno in tripsina può avvenire in due modi diversi. In entrambi i modi, l'attivazione non avviene nell'area del pancreas o dei suoi dotti, ma solo nell'area del duodeno, una parte dell'intestino tenue.

Un altro enzima è necessario per una possibilità di attivazione della tripsina. Questo enzima è prodotto nel bordo del pennello, cioè le cellule superficiali, del duodeno. È chiamato Enteropeptidase o Enterokinase. L'enzima è tra i Idrolasi categorizzato. Ciò significa che possono scindere in modo reversibile i composti dei singoli amminoacidi che conferiscono al proenzima tripsinogeno la sua struttura mentre consumano molecole d'acqua. Quando il tripsinogeno viene attivato in tripsina, una catena di sei amminoacidi, un cosiddetto esapeptide, viene separata dal proenzima tripsinogeno durante il consumo di acqua. Ciò si traduce in una catena di amminoacidi accorciata rispetto a prima. Il processo è chiamato proteolisi limitata. Tuttavia, l'enzima è ora nella sua forma attiva e può scindere ulteriori catene di amminoacidi per essere in grado di abbattere e digerire le proteine.
La seconda variante di attivazione del tripsinogeno alla tripsina è rappresentata dall'enzima già attivo tripsina. La tripsina non solo può scindere le proteine estranee in catene di amminoacidi più piccole, ma può anche accorciare i proenzimi del corpo come il tripsinogeno da diversi amminoacidi. La tripsina ama soprattutto dividersi dopo il sesto amminoacido del tripsinogeno. Ciò significa che viene scisso un esapeptide, che converte il tripsinogeno nella sua forma attiva, la tripsina. Oltre al tripsinogeno, la tripsina attiva può convertire altri tre enzimi importanti per la digestione nella loro forma attiva. Anche due fattori che inizialmente non sono ovvi sono importanti per l'attivazione. Da un lato, l'effetto della tripsina è particolarmente buono con un valore di pH leggermente basico compreso tra 7 e 8, il che significa che il tripsinogeno è sempre più attivato. D'altra parte, il tripsinogeno viene rilasciato nel pancreas con un inibitore della tripsina. Ciò impedisce l'attivazione prematura all'interno del pancreas e viene scomposto solo nel duodeno.

Dove viene prodotto il tripsinogeno?

Il proenzima tripsinogeno è formulato approssimativamente nel pancreas. Questa è bugie attraverso la parte superiore dell'addome a sinistra dello stomaco. Il pancreas può ancora essere diviso in due parti:

Il parte endocrina produce ormoni simili insulina per la regolazione dell'equilibrio zuccherino che opera all'interno dell'organismo.
Il parte esocrina, che costituisce la maggior parte del pancreas, produce il pancreas, che è il proenzima Tripsinogeno contiene e svolge un ruolo importante nella digestione.

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Quali sono i valori normali?

Poiché il tripsinogeno viene normalmente trasmesso direttamente nell'intestino tenue attraverso i dotti del pancreas, di solito non c'è tripsinogeno nel sangue, il che significa che i valori normali sono vicini allo zero.

Se è il caso che il tripsinogeno venga rilevato nel sangue, il ritrovamento parla comunque di un processo patologico. Qui, ad esempio, ne arriva uno acuto Pancreatite e a Fibrosi cistica in questione.La tripsina viene testata come parte dello screening neonatale.

Cosa c'entra il tripsinogeno con la fibrosi cistica?

Nella fibrosi cistica, chiamata anche fibrosi cistica, una mutazione nel genoma cambia la composizione della secrezione dalle ghiandole, che rilasciano la loro secrezione sulla superficie del corpo come l'intestino. La secrezione diventa significativamente più viscosa, il che significa che può essere rilasciata più lentamente.

Ciò è particolarmente critico nel caso del pancreas. A causa del tempo di permanenza più lungo nei passaggi del pancreas, la secrezione ha un maggiore effetto all'interno dell'organo. Poiché il tripsinogeno è anche sempre più attivato sulla tripsina, si verifica la digestione del proprio corpo, che può provocare pancreatite acuta.

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Cos'è la tripsina?

La tripsina è un enzima che deriva da un precursore inattivo, il proenzima tripsinogeno, e svolge un ruolo importante nella digestione delle proteine. Il proenzima tripsinogeno proviene dalla parte esocrina del pancreas. Questo proenzima si attiva in due modi diversi. Da un lato, una catena di amminoacidi composta da sei amminoacidi viene scissa con l'aiuto dell'enzima enteropeptidasi. D'altra parte, la tripsina può attivarsi. Anche qui viene scissa una catena di amminoacidi composta da sei amminoacidi. La tripsina attiva può anche fare i tre proenzimi Procarbossipeptidasi, Proaminopeptidasi e Chimotripsinogeno convertirsi nei loro tre enzimi attivi scindendo una catena di amminoacidi. Questi tre enzimi sono anche coinvolti nella digestione delle proteine.

La tripsina è classificata come un enzima nella categoria di Idrolasi categorizzato. Ciò significa che possono dividere in modo reversibile le connessioni tra gli amminoacidi consumando acqua. La capacità di scindere le catene di amminoacidi raggiunge un massimo nel pancreas leggermente basico con valori di pH compresi tra 7 e 8. Questa proprietà è essenziale per il processo digestivo.

Dopo gli enzimi nella saliva della bocca, la tripsina è il secondo passo nella scissione delle proteine. L'enzima non scinde la catena aminoacidica delle proteine dall'esterno, ma piuttosto divide l'intera catena in diversi piccoli frammenti, che sono poi accorciati da altri enzimi in modo che possano essere assorbiti dall'organismo attraverso la mucosa intestinale.

Ulteriori informazioni possono essere trovate qui: Tripsina

Cosa succede con una carenza di tripsina?

Con una mancanza di tripsina, la digestione delle proteine è disturbata. Di seguito, meno amminoacidi vengono assorbiti nel corpo. Poiché alcuni amminoacidi sono essenziali per il corpo umano, poiché non possono essere prodotti né modificando gli amminoacidi esistenti né mediante la loro stessa sintesi, dopo un po 'si manifestano sintomi di carenza che possono avere gravi conseguenze se non trattati.

Inoltre, può accadere che vengano utilizzate le riserve di aminoacidi del corpo, come le proteine nei muscoli, il che porta alla perdita di peso e alla diminuzione della capacità di recupero.

Carenza di alfa-1 antitripsina

La carenza di alfa-1 antitripsina è spesso causata da un difetto genetico. L'alfa-1-antitripsina è un enzima che inibisce la funzione di altri enzimi. Gli enzimi che vengono inibiti normalmente hanno il compito di abbattere le proteine, il che fa perdere loro la loro funzione. Pertanto, l'alfa-1-antitripsina può essere utilizzata anche come Inibitore della proteinasi sono designati.

Gli enzimi che sono inibiti dall'alfa-1 antitripsina si verificano principalmente nei processi infiammatori e lo sono principalmente Chimotripsina, tripsina, plasmina, elastasi e Trombina.

L'inibizione dell'elastasi è di particolare importanza qui. Di regola, l'elastasi scompone l'elastina, che si trova principalmente nei polmoni. L'elastina è una proteina strutturale che è in gran parte responsabile dell'elasticità dei polmoni. La mancanza di inibitori dell'elastasi come l'alfa-1-antitripsina può portare a un aumento dell'attività dell'elastasi nei polmoni. Qui, come in qualsiasi altra parte del corpo, l'elastasi scompone le proteine, ma questo influisce sul tessuto del corpo nei polmoni. Ciò porta a danni enormi al tessuto polmonare, che inevitabilmente limita la funzione polmonare. I sintomi che si sviluppano da esso includono Tosse, mancanza di respiro e restringimento delle vie aeree. Inoltre, il fegato, che è il principale responsabile della produzione di elastasi, può mostrare valori epatici elevati ed essere ulteriormente danneggiato dalla congestione biliare.

Ulteriori informazioni possono essere trovate qui: Carenza di alfa-1 antitripsina